Les protéines sont de grandes biomolécules qui sont les composants structurels de base de tous les organismes vivants. Ce sont des composés macromoléculaires contenant des résidus d'acides α-aminés et des liaisons amide, également appelées liaisons peptidiques. Le poids moléculaire des protéines dépasse 10 000 daltons (Da). Les peptides de poids moléculaires inférieurs constituent un groupe distinct appelé oligopeptides. Les protéines courantes sont constituées de jusqu'à vingt acides aminés, qui ont tous (à l'exception de la glycine) une stéréochimie similaire à celle des sucres L. Selon la composition, ces molécules chimiques peuvent être classées en deux groupes. La première d'entre elles comprend des protéines simples, c'est-à-dire des protéines qui s'hydrolysent uniquement en acides aminés. Ce groupe comprend par exemple l'albumine sérique. Le deuxième groupe comprend des protéines complexes qui s'hydrolysent en produits contenant des acides aminés et d'autres composés, tels que des glucides, des graisses et des acides nucléiques.
La composition chimique des protéines
Le paramètre chimique de base définissant un groupe donné de composés est leur composition chimique. À l’aide d’une analyse élémentaire, il a été déterminé que la structure de chaque représentant du groupe protéique contient du carbone (50-55%), de l’hydrogène (6-7%), de l’oxygène (20-23%), de l’azote (12-19 %), et de plus petites quantités de phosphore (0-6 %) et de soufre (0,2-3 %).
Classification des protéines en raison de leur forme tridimensionnelle
Les protéines sont également classées comme fibrillaires et globulaires, se référant directement à leur forme tridimensionnelle. Les protéines fibrillaires sont constituées de chaînes polypeptidiques formant de longues fibres. Ils sont résistants et insolubles dans l’eau et servent donc de matériau de construction pour les tissus structurels, par exemple les tendons, les sabots, les ongles, les tissus conjonctifs des vaisseaux sanguins et des muscles. Les représentants les plus courants de ce groupe sont le collagène et la créatine, ainsi que le fibrinogène, l’élastine et la myosine. Les protéines globulaires ou glomérulaires sont des molécules sous forme de compacts repliés, ressemblant à une sphère. Ces protéines sont généralement bien solubles dans l’eau et migrent librement à l’intérieur de la cellule. Ce type de structure est typique pour la plupart des enzymes connues, l’hémoglobine, les immunoglobulines, l’insuline et la ribonucléase. L’utilisation des protéines globulaires comprend les processus de transport de l’oxygène, les réactions immunitaires et les régulations hormonales et enzymatiques, y compris le métabolisme du glucose et la synthèse de l’ARN.
Propriétés amphotères des protéines
Une quantité relativement importante de résidus d’acides aminés ionisants présents dans les protéines globulaires leur confère la propriété d’ agir en solution à la fois comme les acides et les alcalis. Leurs propriétés dépendent de l’environnement. Dans les solutions acides, en raison de grandes quantités d’ions hydrogène, la dissociation des groupes acides s’inverse, faisant de la molécule de protéine un cation. Dans la situation inverse, cependant, la molécule est un anion – dans un environnement alcalin, les groupes alcalins perdent leur charge électrique. En raison de cette double nature, les protéines peuvent se dissocier de deux manières – de manière acide et alcaline. Le degré de dissociation et le nombre de charges dépendent directement du pH et du type d’ acides aminés présents dans la structure. Il y a aussi le point isoélectrique, c’est-à-dire un tel pH environnemental dans lequel il y a une quantité égale de charges positives et négatives, et la molécule de protéine devient un zwitterion. Cette valeur est caractéristique des protéines individuelles et permet de les séparer. Au point isoélectrique :
- la plus petite valeur de charge électrique et la conductivité la plus faible sont observées,
- les protéines présentent la plus faible mobilité, et donc la plupart d’entre elles précipitent ou se transforment en sol/gel,
- des propriétés telles que : viscosité, capacité de gonflement, solubilité, pression osmotique sont les plus faibles.
La structure des protéines
Ce groupe de composés est caractérisé par des structures extrêmement grandes à quatre niveaux différents. En termes simples, une protéine est une séquence d’acides aminés liés. C’est le niveau le plus élémentaire de leur arrangement – la structure primaire. La structure secondaire est une certaine disposition régulière, résultant de la courbure du noyau polypeptidique, et donc de sa structure tridimensionnelle. De plus, la structure tertiaire implique la classification basée sur le repliement de la molécule dans sa forme finale. La structure quaternaire décrit la formation d’agrégats plus gros par une molécule de protéine donnée.
Enzymes
Les enzymes sont un groupe de grandes protéines agissant comme catalyseurs dans de nombreuses réactions biologiques. Ils se distinguent des catalyseurs chimiques utilisés en laboratoire par leur action spécifique. Typiquement, une enzyme est capable de catalyser une seule réaction d’un seul composé, appelé le substrat. Par exemple, le système GI humain contient de l’amylase, qui catalyse l’hydrolyse de l’amidon en glucose uniquement, et ne catalyse pas l’hydrolyse de la cellulose ou d’autres polysaccharides. Il existe également d’autres enzymes, comme la papaïne, agissant sur tout un groupe de substrats, catalysant en l’occurrence l’hydrolyse de nombreux types de liaisons peptidiques. Comme les catalyseurs chimiques, les enzymes ne perturbent pas l’équilibre constant d’une réaction, mais abaissent seulement l’énergie d’activation, ce qui entraîne l’accélération du processus.
Dénaturation des protéines
Les protéines globulaires ont une structure tertiaire maintenue en équilibre par de faibles interactions intramoléculaires. Il est très facile de le perturber, par exemple par un changement même mineur de température ou de pH. Ceci, à son tour, entraîne une dénaturation des protéines. Cependant, ces conditions sont si peu invasives que les liaisons covalentes ne sont pas rompues. Grâce à cela, la structure polypeptidique primaire ne change pas. Cependant, chaque autre structure le fait, ce qui conduit à son déploiement à partir d’une forme sphérique et à la transformer en un faisceau chaotique. Néanmoins, il existe d’autres facteurs qui provoquent la dénaturation des protéines, tels que les rayons UV, les fortes secousses, la haute pression et un certain nombre de facteurs chimiques, notamment les acides forts et les sels de métaux lourds. La dénaturation des protéines entraîne des modifications importantes de leurs propriétés physiques et chimiques . Leur solubilité diminue drastiquement, ce qui s’observe par exemple lors de la cuisson des œufs : les albumines se déplient et coagulent en une masse blanche insoluble sous forme de protéine de caillé. En raison de la dénaturation, la plupart des enzymes perdent leur activité biologique, car la structure tertiaire clé est détruite. Après la dénaturation, l’activité des groupes chimiques exposés augmente, l’angle de rotation du plan de lumière polarisée augmente et la sensibilité aux enzymes protéolytiques augmente. Habituellement, le processus de dénaturation est irréversible, mais des renaturations spontanées se produisent au stade initial du déploiement de la molécule. Les enzymes retrouvent alors également leur activité biologique précédemment perdue. Sur la base de cette observation, on peut conclure que leur structure tertiaire revient complètement à sa forme stable.
