Legami peptidici

Struttura del legame peptidico

I legami peptidici (-CO-NH-) sono alcuni dei più importanti legami esistenti in natura. Sono composti dagli atomi di carbonio, ossigeno, azoto e idrogeno. Questi legami sono formati dalla reazione di condensazione tra il gruppo carbossilico (-COOH) e il gruppo amminico (-NH ₂ ). La reazione più spesso si verifica tra due amminoacidi diversi o identici. Il suo sottoprodotto è la molecola dell’acqua. Un legame peptidico si decompone a causa dell’idrolisi . Viene quindi diviso e i diversi amminoacidi vengono ricostruiti. L’idrolisi avviene a temperatura elevata, in ambiente acquoso così come in presenza di acidi inorganici concentrati o basi concentrate. I legami peptidici sono piatti e non possono ruotare tra il carbonio carbonilico e l’atomo di azoto. Tuttavia, tali legami hanno carattere mesomerico , il che significa che esistono due forme mesomeriche che sono il risultato del "movimento" di un doppio legame nel legame peptico. Di conseguenza, il legame carbonio-azoto presenta in parte le caratteristiche di un doppio legame, che ne migliora la stabilità chimica. I legami peptidici esistono in due forme isomeriche: cis e trans (il legame peptidico nelle proteine e nei peptidi è più spesso trans ).

Polipeptidi

Sulla base di quante molecole di amminoacidi si legano attraverso legami peptidici, possiamo distinguere:

• dipeptidi, che sono costituiti da due molecole di aminoacidi,
• tripeptidi, che sono una combinazione di tre molecole di aminoacidi,
• oligopeptidi, che contengono meno di 10 residui di amminoacidi,
• polipeptidi, che contengono da 10 a 100 amminoacidi, e
• proteine, che sono strutture ad alto peso molecolare contenenti più di 100 molecole di amminoacidi.

La combinazione di più di due molecole di aminoacidi porta alla formazione di polipeptidi. Due molecole di amminoacidi combinate formano un legame peptidico. Una volta combinati, gli amminoacidi hanno gruppi funzionali liberi che possono creare ulteriori legami con altre molecole di amminoacidi. Ecco come si formano i polipeptidi.

Rilevamento di legami peptidici in una reazione di biureto

La reazione del biureto è una reazione caratteristica che segnala la presenza di legami peptidici. Tuttavia, può essere utilizzato non solo per rilevare i legami peptidici, ma anche per determinarli in base alla quantità. Ciò è particolarmente utile per composti chimici in cui i legami peptidici si trovano uno vicino all’altro. Tali composti includono peptidi o proteine. In una reazione biureto, è possibile rilevare almeno due legami peptidici. Ciò rende tale metodo inappropriato per rilevare gli amminoacidi (che non hanno legami peptidici) o i dipeptidi (che hanno un solo legame peptidico). Per rilevare un legame peptidico, dobbiamo prima creare un ambiente di reazione basico aggiungendo una soluzione di una base forte (può essere idrossido di sodio o idrossido di potassio ). Ciò rende possibile la formazione di un complesso colorato di ioni rame(III). Quindi la soluzione in esame viene integrata con solfato di rame (III) di colore blu intenso e tartrato di sodio e potassio (che mantiene un’adeguata solubilità dell’intero complesso). I legami peptidici con gli ioni rame (III) formano un complesso colorato , che può essere analizzato spettrofotometricamente con la lunghezza d’onda di 546 nm (assorbimento massimo). Se il colore cambia dal blu al viola, indica che il materiale testato contiene il legame peptidico. L’intensità del colore dipende dalla quantità di legami peptidici.

Amminoacidi, peptidi e proteine

Amminoacidi, peptidi e proteine hanno un comune denominatore, che è il legame peptidico . Tutte le strutture sopra menzionate svolgono un ruolo molto importante nel mondo della natura e nel corretto funzionamento del nostro corpo. Gli amminoacidi sono composti con una struttura molecolare relativamente complessa. Dal punto di vista chimico sono composti organici che hanno almeno un gruppo amminico e un gruppo carbossilico. Le loro catene laterali possono essere lineari, circolari o ramificate. Le molecole di amminoacidi si legano tra loro per formare dimeri e polimeri con varie lunghezze di catena e varie composizioni. I peptidi sono strutture che contengono circa 50 (e un massimo di 100) aminoacidi, per questo vengono spesso chiamate proteine a catena corta. Prendono parte a tutti i processi fisiologici, fungendo da regolatori e trasmettitori. Sono prodotti per condensazione tra un gruppo carbossilico e un gruppo amminico, cioè con la formazione di un legame peptidico. Il sottoprodotto di quella reazione è una molecola di acqua. Le proteine sono molecole ad alto peso molecolare con un design complesso. Contengono una gamma di aminoacidi che sono interconnessi tramite legami peptidici in varie sequenze. Gli amminoacidi si combinano per formare le proteine in modo tale che il gruppo carbossilico di un amminoacido si leghi con il gruppo amminico di un altro amminoacido o con il gruppo amminico di un’altra molecola dello stesso amminoacido; questo crea il cosiddetto dipeptide, che ha un gruppo amminico libero e un gruppo carbossilico. Ciò rende possibile l’aggiunta di ulteriori molecole di amminoacidi e la formazione di polipeptidi.