Le proteine sono grandi biomolecole che sono i componenti strutturali di base di tutti gli organismi viventi. Sono composti macromolecolari contenenti residui di α-amminoacidi e legami ammidici, altrimenti noti come legami peptidici. Il peso molecolare delle proteine supera i 10.000 dalton (Da). I peptidi di peso molecolare inferiore costituiscono un gruppo separato noto come oligopeptidi. Le proteine comuni sono costituite da un massimo di venti amminoacidi, tutti (tranne la glicina) hanno una stereochimica simile a quella degli L-zuccheri. A seconda della composizione, queste molecole chimiche possono essere classificate in due gruppi. Il primo di questi include le proteine semplici, cioè le proteine che si idrolizzano solo in amminoacidi. Questo gruppo comprende ad esempio l'albumina sierica. Il secondo gruppo comprende proteine complesse che si idrolizzano in prodotti contenenti amminoacidi e altri composti, come carboidrati, grassi e acidi nucleici.
La composizione chimica delle proteine
Il parametro chimico di base che definisce un dato gruppo di composti è la loro composizione chimica. Utilizzando l’analisi elementare, è stato determinato che la struttura di ciascun rappresentante del gruppo proteico contiene carbonio (50-55%), idrogeno (6-7%), ossigeno (20-23%), azoto (12-19%), e minori quantità di fosforo (0-6%) e zolfo (0,2-3%).
Classificazione delle proteine in base alla loro forma tridimensionale
Le proteine sono anche classificate come fibrillari e globulari, riferendosi direttamente alla loro forma tridimensionale. Le proteine fibrillari sono costituite da catene polipeptidiche che formano fibre lunghe. Sono resistenti e insolubili in acqua, e quindi servono come materiale da costruzione per tessuti strutturali, ad esempio tendini, zoccoli, unghie, tessuti connettivi di vasi sanguigni e muscoli. I rappresentanti più comuni di questo gruppo sono il collagene e la creatina, ma anche il fibrinogeno, l’elastina e la miosina. Le proteine globulari o glomerulari sono molecole sotto forma di compatti piegati, simili a una sfera. Queste proteine sono generalmente ben solubili in acqua e migrano liberamente all’interno della cellula. Questo tipo di struttura è tipico della maggior parte degli enzimi conosciuti, emoglobina, immunoglobuline, insulina e ribonucleasi. L’uso delle proteine globulari comprende i processi di trasporto dell’ossigeno, le reazioni immunitarie e le regolazioni ormonali ed enzimatiche, compreso il metabolismo del glucosio e la sintesi dell’RNA.
Proprietà anfotere delle proteine
Una quantità relativamente grande di residui amminoacidici ionizzanti presenti nelle proteine globulari conferisce loro la proprietà di agire in soluzioni sia come acidi che alcali. Le loro proprietà dipendono dall’ambiente. Nelle soluzioni acide, a causa di grandi quantità di ioni idrogeno, la dissociazione dei gruppi acidi si inverte, trasformando la molecola proteica in un catione. Nella situazione opposta, invece, la molecola è un anione – in un ambiente alcalino i gruppi alcalini perdono la loro carica elettrica. A causa di questa doppia natura, le proteine possono dissociarsi in due modi – in modo acido e alcalino. Il grado di dissociazione e il numero di cariche dipendono direttamente dal pH e dal tipo di aminoacidi presenti nella struttura. C’è anche il punto isoelettrico, cioè quel pH ambientale in cui c’è un’uguale quantità di cariche positive e negative, e la molecola proteica diventa uno zwitterione. Questo valore è caratteristico delle singole proteine e consente di separarle. Nel punto isoelettrico:
- si osservano il più piccolo valore di carica elettrica e la più bassa conducibilità,
- le proteine mostrano la mobilità più bassa e quindi la maggior parte di esse precipita o si trasforma in un sol/gel,
- proprietà come: viscosità, capacità di rigonfiamento, solubilità, pressione osmotica sono le più basse.
La struttura delle proteine
Questo gruppo composto è caratterizzato da strutture estremamente grandi a quattro diversi livelli. In poche parole, una proteina è una sequenza di aminoacidi legati. Questo è il livello più elementare della loro disposizione: la struttura primaria. La struttura secondaria è una certa disposizione regolare, risultante dalla flessione del nucleo polipeptidico, e quindi dalla sua struttura tridimensionale. Inoltre, la struttura terziaria implica la classificazione basata sul ripiegamento della molecola nella sua forma finale. La struttura quaternaria descrive la formazione di aggregati più grandi da parte di una data molecola proteica.
Enzimi
Gli enzimi sono un gruppo di grandi proteine che agiscono come catalizzatori in molte reazioni biologiche. Si differenziano dai catalizzatori chimici utilizzati in laboratorio per la loro azione specifica. Tipicamente, un enzima è in grado di catalizzare una sola reazione di un solo composto, chiamato substrato. Ad esempio, il sistema gastrointestinale umano contiene amilasi, che catalizza solo l’idrolisi dell’amido a glucosio e non catalizza l’idrolisi della cellulosa o di altri polisaccaridi. Esistono anche altri enzimi, come la papaina, che agiscono su un intero gruppo di substrati, catalizzando in questo caso l’idrolisi di molti tipi di legami peptidici. Analogamente ai catalizzatori chimici, gli enzimi non disturbano l’equilibrio costante di una reazione, ma abbassano solo l’energia di attivazione, che si traduce nell’accelerazione del processo.
Denaturazione delle proteine
Le proteine globulari hanno una struttura terziaria che è tenuta in equilibrio da deboli interazioni intramolecolari. È molto facile interromperlo, ad esempio anche con un minimo cambiamento di temperatura o pH. Questo, a sua volta, provoca la denaturazione delle proteine. Tuttavia, queste condizioni sono così minimamente invasive che i legami covalenti non vengono rotti. Grazie a ciò, la struttura polipeptidica primaria non cambia. Tuttavia, ogni altra struttura lo fa, il che porta al suo dispiegarsi da una forma sferica e trasformarla in un fascio caotico. Tuttavia, ci sono altri fattori che causano la denaturazione delle proteine, come i raggi UV, forti vibrazioni, alta pressione e una serie di fattori chimici, inclusi acidi forti e sali di metalli pesanti. La denaturazione delle proteine provoca cambiamenti significativi nelle loro proprietà fisiche e chimiche . La loro solubilità diminuisce drasticamente, cosa che si può osservare, ad esempio durante la cottura delle uova: le albumine si dispiegano e si coagulano in una massa bianca insolubile sotto forma di proteina della cagliata. A causa della denaturazione, la maggior parte degli enzimi perde la propria attività biologica, poiché la struttura terziaria chiave viene distrutta. Dopo la denaturazione, l’attività dei gruppi chimici esposti aumenta, l’angolo di rotazione del piano della luce polarizzata aumenta e la suscettibilità agli enzimi proteolitici aumenta. Di solito, il processo di denaturazione è irreversibile, ma le rinaturazioni spontanee si verificano nella fase iniziale del dispiegamento della molecola. Gli enzimi poi riacquistano anche la loro attività biologica precedentemente persa. Sulla base di questa osservazione si può concludere che la loro struttura terziaria ritorna completamente alla sua forma stabile.
