단백질

단백질의 화학적 조성

주어진 화합물 그룹을 정의하는 기본 화학 매개변수는 화학 조성입니다. 원소 분석을 사용하여 단백질 그룹의 각 대표 구조가 탄소(50-55%), 수소(6-7%), 산소(20-23%), 질소(12-19%), 소량의 인(0-6%) 및 황(0.2-3%).

3차원 형태로 인한 단백질의 분류

단백질은 또한 원섬유형과 구상형으로 분류되며, 직접적으로 3차원 형태를 나타냅니다. 원섬유 단백질은 긴 섬유를 형성하는 폴리펩타이드 사슬로 구성됩니다. 그들은 물에 잘 녹지 않으며 힘줄, 발굽, 손톱, 혈관과 근육의 결합 조직과 같은 구조 조직의 건축 자재 역할을 합니다. 이 그룹의 가장 일반적인 대표자는 콜라겐과 크레아틴, 그리고 피브리노겐, 엘라스틴 및 미오신입니다. 구형 또는 사구체 단백질은 구형과 유사한 접힌 압축 형태의 분자입니다. 이 단백질은 일반적으로 물에 잘 녹고 세포 내에서 자유롭게 이동합니다. 이러한 유형의 구조는 대부분의 알려진 효소, 헤모글로빈, 면역글로불린, 인슐린 및 리보뉴클레아제에 일반적입니다. 구형 단백질의 사용에는 산소 수송 과정, 면역 반응, 호르몬 및 효소 조절(포도당 대사 및 RNA 합성 포함)이 포함됩니다.

단백질의 양쪽성 특성

구형 단백질에 존재하는 비교적 많은 양의 이온화 아미노산 잔기는 산 및 알칼리와 같은 용액에서 작용하는 특성을 부여합니다. 그들의 속성은 환경에 따라 다릅니다. 산성 용액에서는 엄청난 양의 수소 이온으로 인해 산성 그룹의 해리가 역전되어 단백질 분자를 양이온으로 만듭니다. 그러나 반대 상황에서 분자는 음이온입니다. 알칼리성 환경에서 알칼리성 그룹은 전하를 잃습니다. 이러한 이중 특성으로 인해 단백질은 산성 및 알칼리성 방식의 두 가지 방식으로 해리될 수 있습니다. 해리 정도와 전하 수는 pH와 구조에 존재하는 아미노산 유형에 직접적으로 의존합니다. 또한 등전점, 즉 같은 양의 양전하와 음전하가 있고 단백질 분자가 양성 이온이 되는 환경 pH가 있습니다. 이 값은 개별 단백질의 특징이며 이를 분리할 수 있게 합니다. 등전점에서:

• 가장 작은 값의 전하와 가장 낮은 전도성이 관찰되며,
• 단백질은 가장 낮은 이동도를 나타내므로 대부분 침전되거나 sol/gel로 변합니다.
• 점도, 팽창 용량, 용해도, 삼투압과 같은 특성이 가장 낮습니다.

단백질의 구조

이 화합물 그룹은 네 가지 다른 수준에서 매우 큰 구조를 특징으로 합니다. 간단히 말해서, 단백질은 결합된 아미노산의 서열입니다. 이것은 배열의 가장 기본적인 수준인 기본 구조입니다. 2차 구조는 폴리펩타이드 코어의 구부러짐, 즉 3차원 구조로 인해 발생하는 특정 규칙적인 배열입니다. 또한, 3차 구조는 분자가 최종 모양으로 접히는 것에 기초한 분류를 포함합니다. 4차 구조는 주어진 단백질 분자에 의한 더 큰 집합체의 형성을 설명합니다.

효소

효소는 많은 생물학적 반응에서 촉매 역할을 하는 큰 단백질 그룹입니다. 그들은 특정 작용으로 인해 실험실에서 사용되는 화학 촉매와 다릅니다. 일반적으로 하나의 효소는 기질이라고 하는 단 하나의 화합물의 단 하나의 반응을 촉매할 수 있습니다. 예를 들어, 인간의 GI 시스템은 전분을 포도당으로만 가수분해하는 것을 촉매하는 아밀라아제를 포함하고 셀룰로오스 또는 기타 다당류의 가수분해를 촉매하지 않습니다. 또한 전체 기질 그룹에 작용하는 파파인과 같은 다른 효소가 있는데, 이 경우 많은 유형의 펩타이드 결합의 가수분해를 촉매합니다. 화학 촉매와 마찬가지로 효소는 반응의 일정한 평형 상태를 방해하지 않고 활성화 에너지를 낮출 뿐이므로 프로세스가 가속화됩니다.

단백질 변성

구형 단백질은 약한 분자내 상호 작용에 의해 균형을 유지하는 3차 구조를 가지고 있습니다. 예를 들어 온도나 pH의 약간의 변화로도 이를 방해하기가 매우 쉽습니다. 이것은 차례로 단백질 변성을 초래합니다. 그러나 이러한 조건은 최소 침습적이어서 공유 결합이 끊어지지 않습니다. 덕분에 1차 폴리펩타이드 구조는 변하지 않습니다. 그러나 서로의 구조는 구형에서 펼쳐져 혼란스러운 다발로 변형됩니다. 그럼에도 불구하고 자외선, 강한 흔들림, 고압과 같은 단백질 변성을 일으키는 다른 요인과 강산 및 중금속 염을 포함한 여러 가지 화학적 요인이 있습니다. 단백질의 변성은 물리적 및 화학적 특성 에 상당한 변화를 일으킵니다. 예를 들어 계란을 요리할 때 알부민의 용해도가 급격하게 감소하는 것을 관찰할 수 있습니다. 알부민이 펼쳐져 커드 단백질 형태의 불용성 흰색 덩어리로 응고됩니다. 변성으로 인해 대부분의 효소는 주요 3차 구조가 파괴되기 때문에 생물학적 활성을 잃습니다. 변성 후 노출된 화학 그룹의 활성이 증가하고 편광면의 회전각이 증가하며 단백질 분해 효소에 대한 감수성이 증가합니다. 일반적으로 변성 과정은 비가역적이지만 자발적인 재생은 분자 풀림의 초기 단계에서 발생합니다. 그런 다음 효소는 또한 이전에 잃었던 생물학적 활동을 회복합니다. 이 관찰에 기초하여 그들의 3차 구조가 완전히 안정된 형태로 돌아온다는 결론을 내릴 수 있습니다.