Eiwitten zijn grote biomoleculen die de fundamentele structurele componenten zijn van alle levende organismen. Het zijn macromoleculaire verbindingen die α-aminozuurresiduen en amidebindingen bevatten, ook wel bekend als peptidebindingen. Het molecuulgewicht van eiwitten overschrijdt 10.000 dalton (Da). De peptiden met lagere molecuulgewichten vormen een afzonderlijke groep die bekend staat als oligopeptiden. Veel voorkomende eiwitten zijn gemaakt van maximaal twintig aminozuren, die allemaal (behalve glycine) een stereochemie hebben die vergelijkbaar is met die van L-suikers. Afhankelijk van de samenstelling kunnen deze chemische moleculen in twee groepen worden ingedeeld. De eerste omvat eenvoudige eiwitten, dwz eiwitten die alleen in aminozuren hydrolyseren. Tot deze groep behoort bijvoorbeeld serumalbumine. De tweede groep omvat complexe eiwitten die hydrolyseren tot producten die aminozuren en andere verbindingen bevatten, zoals koolhydraten, vetten en nucleïnezuren.
De chemische samenstelling van eiwitten
De chemische basisparameter die een bepaalde groep verbindingen definieert, is hun chemische samenstelling. Met behulp van elementaire analyse werd vastgesteld dat de structuur van elke vertegenwoordiger van de eiwitgroep koolstof (50-55%), waterstof (6-7%), zuurstof (20-23%), stikstof (12-19%), en kleinere hoeveelheden fosfor (0-6%) en zwavel (0,2-3%).
Classificatie van eiwitten vanwege hun driedimensionale vorm
Eiwitten worden ook geclassificeerd als fibrillair en bolvormig, rechtstreeks verwijzend naar hun driedimensionale vorm. Fibrillaire eiwitten zijn gemaakt van polypeptideketens die lange vezels vormen. Ze zijn bestand tegen en onoplosbaar in water en dienen daarom als bouwmateriaal voor structurele weefsels, zoals pezen, hoeven, nagels, bindweefsels van bloedvaten en spieren. De meest voorkomende vertegenwoordigers van deze groep zijn collageen en creatine, en ook fibrinogeen, elastine en myosine. Bolvormige of glomerulaire eiwitten zijn moleculen in de vorm van gevouwen compacts, die op een bol lijken. Deze eiwitten zijn meestal goed oplosbaar in water en migreren vrij binnen de cel. Dit type structuur is typerend voor de meeste bekende enzymen, hemoglobine, immunoglobulinen, insuline en ribonuclease. Het gebruik van bolvormige eiwitten omvat zuurstoftransportprocessen, immuunreacties en hormonale en enzymatische regulaties, waaronder glucosemetabolisme en RNA-synthese.
Amfotere eigenschappen van eiwitten
Een relatief grote hoeveelheid ioniserende aminozuurresiduen die aanwezig zijn in bolvormige eiwitten geeft ze de eigenschap om te werken in oplossingen zoals zuren en basen. Hun eigenschappen zijn omgevingsafhankelijk. In zure oplossingen, als gevolg van enorme hoeveelheden waterstofionen, keert de dissociatie van zure groepen om, waardoor het eiwitmolecuul een kation wordt. In de tegenovergestelde situatie is het molecuul echter een anion – in een alkalische omgeving verliezen alkalische groepen hun elektrische lading. Vanwege deze dubbele aard kunnen eiwitten op twee manieren dissociëren: op een zure en alkalische manier. De mate van dissociatie en het aantal ladingen zijn rechtstreeks afhankelijk van de pH en het type aminozuren dat in de structuur aanwezig is. Er is ook het iso-elektrische punt, dat wil zeggen een omgevings-pH waarin er evenveel positieve als negatieve ladingen zijn, en het eiwitmolecuul wordt een zwitterion. Deze waarde is kenmerkend voor individuele eiwitten en maakt het mogelijk om ze te scheiden. Op het iso-elektrische punt:
- de kleinste waarde van elektrische lading en de laagste geleidbaarheid worden waargenomen,
- eiwitten vertonen de laagste mobiliteit, en daarom slaan de meeste neer of veranderen ze in een sol/gel,
- eigenschappen als: viscositeit, zwelvermogen, oplosbaarheid, osmotische druk zijn het laagst.
De structuur van eiwitten
Deze samengestelde groep wordt gekenmerkt door extreem grote structuren op vier verschillende niveaus. Simpel gezegd is een eiwit een opeenvolging van gebonden aminozuren. Dit is het meest basale niveau van hun opstelling – de primaire structuur. De secundaire structuur is een bepaalde regelmatige opstelling, die het resultaat is van de buiging van de polypeptidekern, en dus van zijn driedimensionale structuur. Verder omvat de tertiaire structuur de classificatie op basis van het vouwen van het molecuul in zijn uiteindelijke vorm. De quaternaire structuur beschrijft de vorming van grotere aggregaten door een bepaald eiwitmolecuul.
Enzymen
Enzymen zijn een groep grote eiwitten die fungeren als katalysatoren in veel biologische reacties. Ze verschillen van in het laboratorium gebruikte chemische katalysatoren door hun specifieke werking. Doorgaans kan één enzym slechts één reactie van slechts één verbinding katalyseren, het substraat genaamd. Het menselijke maag-darmstelsel bevat bijvoorbeeld amylase, dat alleen de hydrolyse van zetmeel tot glucose katalyseert, en niet de hydrolyse van cellulose of andere polysacchariden. Er zijn ook andere enzymen, zoals papaïne, die inwerken op een hele groep substraten en in dit geval de hydrolyse van vele soorten peptidebindingen katalyseren. Net als chemische katalysatoren verstoren enzymen niet het constante evenwicht van een reactie, maar verlagen ze alleen de activeringsenergie, wat resulteert in een versnelling van het proces.
Eiwit denaturatie
Bolvormige eiwitten hebben een tertiaire structuur die in balans wordt gehouden door zwakke intramoleculaire interacties. Het is heel gemakkelijk om het te verstoren, bijvoorbeeld door zelfs maar een kleine verandering in temperatuur of pH. Dit resulteert op zijn beurt in eiwitdenaturatie. Deze aandoeningen zijn echter zo minimaal invasief dat covalente bindingen niet worden verbroken. Hierdoor verandert de primaire polypeptidestructuur niet. Elke andere structuur doet dat echter, wat ertoe leidt dat het zich vanuit een bolvorm ontvouwt en transformeert in een chaotische bundel. Desalniettemin zijn er andere factoren die eiwitdenaturatie veroorzaken, zoals UV-stralen, sterk schudden, hoge druk en een aantal chemische factoren, waaronder sterke zuren en zouten van zware metalen. De denaturatie van eiwitten veroorzaakt significante veranderingen in hun fysische en chemische eigenschappen . Hun oplosbaarheid neemt drastisch af, wat bijvoorbeeld kan worden waargenomen bij het koken van eieren: albuminen ontvouwen zich en stollen tot een onoplosbare witte massa in de vorm van wrongeleiwit. Door denaturatie verliezen de meeste enzymen hun biologische activiteit, omdat de belangrijkste tertiaire structuur wordt vernietigd. Na denaturatie neemt de activiteit van de blootgestelde chemische groepen toe, neemt de rotatiehoek van het vlak van gepolariseerd licht toe en neemt de gevoeligheid voor proteolytische enzymen toe. Gewoonlijk is het denaturatieproces onomkeerbaar, maar spontane renaturaties treden op in het beginstadium van het ontvouwen van moleculen. Enzymen herwinnen dan ook hun eerder verloren biologische activiteit. Op basis van deze observatie kan worden geconcludeerd dat hun tertiaire structuur volledig terugkeert naar zijn stabiele vorm.
