Peptide bindingen

Structuur van peptidebinding

Peptidebindingen (-CO-NH-) zijn enkele van de belangrijkste bindingen die in de natuur voorkomen. Ze zijn samengesteld uit de atomen koolstof, zuurstof, stikstof en waterstof. Deze bindingen worden gevormd door de condensatiereactie tussen de carboxylgroep (-COOH) en de aminogroep ( _-NH2 ). De reactie vindt meestal plaats tussen twee verschillende of identieke aminozuren. Het bijproduct is het molecuul water. Een peptidebinding wordt ontleed als gevolg van hydrolyse . Het wordt vervolgens gesplitst en de verschillende aminozuren worden gereconstrueerd. Hydrolyse vindt plaats bij verhoogde temperatuur, zowel in een wateromgeving als in aanwezigheid van geconcentreerde anorganische zuren of geconcentreerde basen. Peptidebindingen zijn plat en kunnen niet roteren tussen de carbonylkoolstof en het stikstofatoom. Dergelijke bindingen hebben echter een mesomerisch karakter , wat betekent dat er twee mesomerische vormen zijn die het resultaat zijn van de ‘beweging’ van een dubbele binding in de peptische binding. Bijgevolg vertoont de koolstof-stikstofbinding gedeeltelijk de kenmerken van een dubbele binding, wat de chemische stabiliteit verbetert. Peptidebindingen bestaan in twee isomere vormen: cis en trans (de peptidebinding in eiwitten en peptiden is meestal trans ).

Polypeptiden

Op basis van het aantal aminozuurmoleculen dat via peptidebindingen met elkaar verbonden is, kunnen we het volgende onderscheiden:

• dipeptiden, die zijn gemaakt van twee aminozuurmoleculen,
• tripeptiden, die een combinatie zijn van drie aminozuurmoleculen,
• oligopeptiden, die minder dan 10 aminozuurresten bevatten,
• polypeptiden, die 10 tot 100 aminozuren bevatten, en
• eiwitten, dit zijn hoogmoleculaire structuren die meer dan 100 aminozuurmoleculen bevatten.

De combinatie van meer dan twee aminozuurmoleculen leidt tot de vorming van polypeptiden. Twee aminozuurmoleculen vormen samen een peptidebinding. Eenmaal gecombineerd hebben aminozuren vrije functionele groepen die verdere bindingen met andere aminozuurmoleculen kunnen creëren. Dit is hoe polypeptiden worden gevormd.

Detectie van peptidebindingen in een biureetreactie

De biureetreactie is een karakteristieke reactie die de aanwezigheid van peptidebindingen signaleert. Het kan echter niet alleen worden gebruikt om peptidebindingen te detecteren, maar ook om ze op hoeveelheid te bepalen. Dit is met name handig voor chemische verbindingen waarin peptidebindingen zich dicht bij elkaar bevinden. Dergelijke verbindingen omvatten peptiden of eiwitten. Bij een biureetreactie is het mogelijk om ten minste twee peptidebindingen te detecteren. Dit maakt die methode ongeschikt voor het detecteren van aminozuren (die geen peptidebindingen hebben) of dipeptiden (die slechts één peptidebinding hebben). Om een peptidebinding te detecteren, moeten we eerst een basische reactieomgeving creëren door een oplossing van een sterke base toe te voegen (dit kan natriumhydroxide of kaliumhydroxide zijn). Hierdoor is het mogelijk om een gekleurd complex van koper(III)-ionen te vormen. Vervolgens wordt de geteste oplossing aangevuld met koper(III)sulfaat met een intens blauwe kleur en kaliumnatriumtartraat (dat ervoor zorgt dat het hele complex voldoende oplosbaar blijft). Peptidebindingen met koper(III)-ionen vormen een gekleurd complex , dat spectrofotometrisch kan worden geanalyseerd met een golflengte van 546 nm (absorptiemaximum). Als de kleur verandert van blauw in violet, geeft dit aan dat het geteste materiaal de peptidebinding bevat. De kleurintensiteit is afhankelijk van de hoeveelheid peptidebindingen.

Aminozuren, peptiden en eiwitten

Aminozuren, peptiden en eiwitten hebben één gemeenschappelijke noemer en dat is de peptidebinding . Alle bovengenoemde structuren spelen een zeer belangrijke rol in de wereld van de natuur en in het goed functioneren van ons lichaam. Aminozuren zijn verbindingen met een relatief complexe moleculaire structuur. Vanuit chemisch oogpunt zijn het organische verbindingen die ten minste één aminogroep en carboxylgroep hebben. Hun zijketens kunnen lineair, cirkelvormig of vertakt zijn. Aminozuurmoleculen binden met elkaar om dimeren en polymeren te vormen met verschillende ketenlengtes en verschillende samenstellingen. Peptiden zijn structuren die ongeveer 50 (en maximaal 100) aminozuren bevatten, daarom worden ze vaak kortketenige eiwitten genoemd. Ze nemen deel aan alle fysiologische processen en werken als regulatoren en zenders. Ze worden geproduceerd door condensatie tussen een carboxylgroep en een aminogroep, dat wil zeggen met de vorming van een peptidebinding. Het bijproduct van die reactie is een molecuul water. Eiwitten zijn hoogmoleculaire moleculen met een complex ontwerp. Ze bevatten een reeks aminozuren die onderling verbonden zijn via peptidebindingen in verschillende sequenties. Aminozuren combineren om eiwitten te vormen op een zodanige manier dat de carboxylgroep van het ene aminozuur zich bindt met de aminogroep van een ander aminozuur of met de aminogroep van een ander molecuul van hetzelfde aminozuur; hierdoor ontstaat het zogenaamde dipeptide, dat een vrije aminogroep en carboxylgroep heeft. Dit maakt het mogelijk om verdere aminozuurmoleculen toe te voegen en polypeptiden te vormen.