Białka

Skład chemiczny białek

Podstawowym parametrem chemicznym, określającym daną grupę związków jest ich skład chemiczny. W przypadku białek, wykorzystując metodę analizy elementarnej, ustalono, że każdy przedstawiciel tej grupy posiada w swojej strukturze atomy węgla (50-55%), wodoru (6-7%), tlenu (20-23%), azotu (12-19%), a w mniejszych ilościach również fosfor (0-6%) i siarkę (0,2-3%).

Podział białek ze względu na trójwymiarową postać

Innym podziałem białek jest ten, dzielący je na fibrylarne oraz globularne, odnoszący się bezpośrednio do ich trójwymiarowej postaci. Białka fibrylarne, inaczej nazywane włókienkowymi są zbudowane z łańcuchów polipeptydowych tworzących długie włókna. Charakteryzują się odpornością i nierozpuszczalnością w wodzie, dzięki czemu służą jako budulec tkanek konstrukcyjnych, na przykład ścięgien, kopyt, paznokci, tkanek łącznych naczyń krwionośnych oraz mięśni. Najpowszechniej spotykanymi reprezentantami tej grupy są kolagen oraz kreatyna, ale również fibrynogen, elastyna i miozyny. Białkami globularnymi lub kłębuszkowymi nazywa się natomiast cząsteczki przyjmujące postać zwiniętych zwarów, o kształcie przypominającym kulę. Takie białka z reguły są dobrze rozpuszczalne w wodzie, a w obrębie komórki zachodzi ich swobodne przemieszczanie się. Taką budowę posiada między innymi większość znanych nam enzymów, hemoglobina, immunoglobina, insulina czy rybonukleaza. Zastosowanie białek globularnych obejmuje procesy transportu tlenu, reakcje odpornościowe oraz regulacje hormonowe i enzymatyczne, w tym metabolizmu glukozy oraz syntezy RNA.

Właściwości amfoteryczne białek

Stosunkowo duża ilość jonizujących reszt aminokwasowych obecnych w białkach globularnych sprawia, iż mogą one przyjmować rolę zarówno kwasów, jak i zasad w roztworach. Jest to zależne od środowiska, w którym się znajdują. W roztworach kwaśnych, ze względu na obecność nadmiaru jonów wodorowych, dysocjacja grup o charakterze kwasowym cofa się, przez co cząsteczka białkowa staje się kationem. W odwrotnej sytuacji stanowi natomiast anion – wtedy, kiedy znajduje się w środowisku zasadowym, gdzie grupy zasadowe wytracają ładunek elektryczny. Przez ten dualizm, białka mogą dysocjować na dwa sposoby – kwasowo oraz zasadowo. Ich stopień dysocjacji oraz liczba ładunków zależy bezpośrednio od odczynu pH oraz rodzaju obecnych w strukturze aminokwasów. Istnieje również punkt izoelektryczny, czyli taki odczyn środowiska, w którym występuje równa ilość ładunków dodatnich i ujemnych, a cząsteczka białka staje się jonem obojnaczym. Taki punkt jest charakterystyczny dla poszczególnych białek dzięki czemu możliwe jest ich rozdzielanie. W punkcie izoelektrycznym:

• występuje najmniejsza wartość ładunku elektrycznego oraz najniższe przewodnictwo,
• białka wykazują najmniejszą ruchliwość, przez co większość z nich wytrąca się lub przechodzi w postać zolu/żelu,
• własności takie jak: lepkość, zdolność pęcznienia, rozpuszczalność, ciśnienie osmotyczne są najmniejsze.

Struktura białek

Ta grupa związków wyróżnia się niezwykle dużymi strukturami o czterech różnych poziomach. Najprościej, białko stanowi sekwencję powiązanych ze sobą aminokwasów. Jest to najbardziej podstawowy poziom ich budowy – struktura pierwsza. Strukturą drugą nazywamy zależność wobec której struktura przyjmuje pewien regularny sposób ułożenia, wynikający ze zginania się rdzenia polipeptydowego, a więc z jego struktury trójwymiarowej. Kolejna, trzecia struktura obejmuje klasyfikację na podstawie zwijania się cząsteczki do ostatecznego kształtu. Struktura czwartorzędowa opisuje tworzenie przez daną cząsteczkę białka, większych agregatów.

Enzymy

To grupa dużych białek, które działają w postaci katalizatorów wielu reakcji biologicznych. Różnią się od stosowanych w laboratoriach katalizatorów chemicznych ze względu na swoje specyficzne działanie. Zazwyczaj, jeden enzym może stanowić katalizator wyłącznie do jednej reakcji tylko jednego związku, który nazywa się substratem enzymu. Przykładowo, w układzie pokarmowym człowieka znajduje się enzym amylaza, który katalizuje wyłącznie hydrolizę skrobi do glukozy, nie działa on natomiast na celulozę czy inne polisacharydy. Istnieją również enzymy, takie jak papaina, które działają na całą grupie substratów, w tym przypadku katalizując hydrolizę wielu rodzajów wiązań peptydowych. Podobnie jak katalizatory chemiczne, enzymy nie zaburzają stałej równowagi reakcji, a jedynie obniżają energię jej aktywacji, co skutkuje przyśpieszeniem jej przebiegu.

Denaturacja białek

Białka typu globularnego posiadają strukturę trzeciorzędową, która jest utrzymana w równowadze w wyniku słabych oddziaływań wewnątrzcząsteczkowych. Bardzo łatwo jest ją zaburzyć, na przykład w wyniku nawet nieznacznej zmiany temperatury czy pH, co z kolei skutkuje denaturacją białka. Te warunki są jednak na tyle mało inwazyjne, że wiązania kowalencyjne nie są rozrywane. Dzięki temu nie zmienia się struktura pierwszorzędowa polipeptydu, ale każda inna tak, co prowadzi między innymi do rozwijania się z kulistego kształtu i przekształcenia w bezładny kłębek. Istnieją jednak również inne czynniki wywołujące denaturację białek, takie jak promieniowanie ultrafioletowe, silne wytrząsanie, wysokie ciśnienie oraz szereg czynników chemicznych, w tym mocne kwasy oraz sole metali ciężkich. Wraz z denaturacją białek zmieniają się znacznie ich właściwości fizyczne oraz chemiczne. Ich rozpuszczalność drastycznie spada, co możemy zaobserwować na przykład w trakcie gotowania jajek gdy albuminy rozwijają się i koagulują w nierozpuszczalną białą masę w postaci ściętego białka. W wyniku denaturacji większość enzymów traci swoją bioaktywność, gdyż kluczowa w nich struktura trzeciorzędowa ulega zniszczeniu. Po denaturacji zwiększa się natomiast aktywność odsłoniętych grup chemicznych, wzrasta kąt skręcenia płaszczyzny światła spolaryzowanego oraz podatność na działanie enzymów proteolitycznych. Zazwyczaj denaturacja jest procesem nieodwracalnym, jednak zdarzają się spontaniczne renaturacje w początkowym etapie rozwijania się cząsteczek białka. Enzymy również odzyskują wtedy utraconą wcześniej aktywność biologiczną. Dzięki temu można stwierdzić, że ich struktura trzeciorzędowa całkowicie powraca wtedy do swojej stabilnej postaci.