Proteínas

A composição química das proteínas

O parâmetro químico básico que define um determinado grupo de compostos é a sua composição química. Usando análise elementar, foi determinado que a estrutura de cada representante do grupo de proteínas contém carbono (50-55%), hidrogênio (6-7%), oxigênio (20-23%), nitrogênio (12-19%), e menores quantidades de fósforo (0-6%) e enxofre (0,2-3%).

Classificação das proteínas devido à sua forma tridimensional

As proteínas também são classificadas como fibrilares e globulares, referindo-se diretamente à sua forma tridimensional. As proteínas fibrilares são feitas de cadeias polipeptídicas formando fibras longas. Eles são resistentes e insolúveis em água e, portanto, servem como material de construção para tecidos estruturais, por exemplo, tendões, cascos, unhas, tecidos conjuntivos de vasos sanguíneos e músculos. Os representantes mais comuns desse grupo são o colágeno e a creatina, além do fibrinogênio, elastina e miosina. Proteínas globulares ou glomerulares são moléculas na forma de compactos dobrados, assemelhando-se a uma esfera. Essas proteínas geralmente são bem solúveis em água e migram livremente dentro da célula. Este tipo de estrutura é típico para a maioria das enzimas conhecidas, hemoglobina, imunoglobulinas, insulina e ribonuclease. O uso de proteínas globulares inclui processos de transporte de oxigênio, reações imunes e regulações hormonais e enzimáticas, incluindo o metabolismo da glicose e a síntese de RNA.

Propriedades anfotéricas das proteínas

Uma quantidade relativamente grande de resíduos de aminoácidos ionizantes presentes nas proteínas globulares confere a elas a propriedade de atuar em soluções tanto como ácidos quanto álcalis. Suas propriedades são dependentes do ambiente. Em soluções ácidas, devido a grandes quantidades de íons de hidrogênio, a dissociação dos grupos ácidos é revertida, tornando a molécula de proteína um cátion. Na situação oposta, porém, a molécula é um ânion – em um ambiente alcalino os grupos alcalinos perdem sua carga elétrica. Devido a essa natureza dual, as proteínas podem se dissociar de duas formas – de forma ácida e alcalina. O grau de dissociação e o número de cargas dependem diretamente do pH e do tipo de aminoácidos presentes na estrutura. Existe também o ponto isoelétrico, ou seja, aquele pH ambiental em que há uma quantidade igual de cargas positivas e negativas, e a molécula de proteína torna-se um zwitterion. Este valor é característico de proteínas individuais e torna possível separá-las. No ponto isoelétrico:

• o menor valor de carga elétrica e a menor condutividade são observados,
• as proteínas apresentam a menor mobilidade e, portanto, a maioria delas precipita ou se transforma em um sol/gel,
• tais propriedades como: viscosidade, capacidade de intumescimento, solubilidade, pressão osmótica são as mais baixas.

A estrutura das proteínas

Este grupo composto é caracterizado por estruturas extremamente grandes em quatro níveis diferentes. Simplificando, uma proteína é uma sequência de aminoácidos ligados. Este é o nível mais básico de seu arranjo – a estrutura primária. A estrutura secundária é um certo arranjo regular, resultante da curvatura do núcleo polipeptídico e, portanto, de sua estrutura tridimensional. Além disso, a estrutura terciária envolve a classificação com base no dobramento da molécula em sua forma final. A estrutura quaternária descreve a formação de agregados maiores por uma determinada molécula de proteína.

Enzimas

Enzimas são um grupo de grandes proteínas que atuam como catalisadores em muitas reações biológicas. Eles diferem dos catalisadores químicos usados ​​em laboratório devido à sua ação específica. Normalmente, uma enzima é capaz de catalisar apenas uma reação de apenas um composto, chamado de substrato. Por exemplo, o sistema GI humano contém amilase, que catalisa apenas a hidrólise do amido em glicose e não catalisa a hidrólise da celulose ou de outros polissacarídeos. Existem também outras enzimas, como a papaína, que atuam sobre todo um grupo de substratos, neste caso catalisando a hidrólise de vários tipos de ligações peptídicas. Da mesma forma que os catalisadores químicos, as enzimas não perturbam o equilíbrio constante de uma reação, mas apenas diminuem a energia de ativação, o que resulta na aceleração do processo.

desnaturação de proteínas

As proteínas globulares têm uma estrutura terciária que é mantida em equilíbrio por interações intramoleculares fracas. É muito fácil perturbá-lo, por exemplo, mesmo por uma pequena mudança de temperatura ou pH. Isso, por sua vez, resulta na desnaturação da proteína. No entanto, essas condições são tão minimamente invasivas que as ligações covalentes não são quebradas. Graças a isso, a estrutura primária do polipeptídeo não muda. No entanto, cada uma das outras estruturas o faz, o que leva ao seu desdobramento de uma forma esférica e transformando-a em um feixe caótico. No entanto, existem outros fatores que causam a desnaturação das proteínas, como os raios ultravioleta, tremores fortes, alta pressão e uma série de fatores químicos, incluindo ácidos fortes e sais de metais pesados. A desnaturação das proteínas causa mudanças significativas em suas propriedades físicas e químicas . Sua solubilidade diminui drasticamente, o que pode ser observado, por exemplo, ao cozinhar ovos: as albuminas se desdobram e coagulam em uma massa branca insolúvel na forma de proteína de requeijão. Devido à desnaturação, a maioria das enzimas perde sua atividade biológica, porque a estrutura terciária chave é destruída. Após a desnaturação, a atividade dos grupos químicos expostos aumenta, o ângulo de rotação do plano da luz polarizada aumenta e a suscetibilidade às enzimas proteolíticas aumenta. Normalmente, o processo de desnaturação é irreversível, mas as renaturações espontâneas ocorrem no estágio inicial do desdobramento da molécula. As enzimas também recuperam sua atividade biológica anteriormente perdida. Com base nessa observação, pode-se concluir que sua estrutura terciária retorna completamente à sua forma estável.