Белки

Химический состав белков

Основным химическим параметром, определяющим данную группу соединений, является их химический состав. В отношении белков, при использовании методы элементарного анализа, было установлено, что каждый представитель этой группы имеет в своей структуре атомы углерода (50-55%), водорода (6-7%), кислорода (20-23%), азота (12-19%), а в меньших количествах — также фосфор (0-6%) и серу (0,2-3%).

Деление белков по форме третичной структуры

Еще один вид деления белков — деление на фибриллярные и глобулярные, относящееся непосредственно к их третичной структуре. Фибриллярные белки, иначе называемые волокнистыми, состоят из полипептидных цепей, образующих длинные волокна. Они отличаются устойчивостью и нерастворимостью в воде, благодаря чему служат строительным материалом для структурных тканей, например сухожилий, копыт, ногтей, соединительных тканей сосудов и мышц. Наиболее распространенными представителями этой группы являются коллаген и креатин, а также фибриноген, эластин и миозин. Глобулярные белки, напротив, представляют собой молекулы, которые приобретают форму свернутых клубков, форма которых напоминает сферу. Эти белки обычно хорошо растворимы в воде и свободно перемещаются внутри клетки. Такую структуру имеют большинство известных нам ферментов, гемоглобин, иммуноглобин, инсулин и рибонуклеаза. Применение глобулярных белков включает процессы переноса кислорода, иммунные реакции и гормональную и ферментативную регуляцию, включая метаболизм глюкозы и синтез РНК.

Амфотерные свойства белков

Относительно большое количество ионизирующих аминокислотных остатков, присутствующих в глобулярных белках, означает, что они могут играть роль как кислот, так и оснований в растворах. Это зависит от среды, в которой они находятся. В кислых растворах из-за присутствия избытка ионов водорода диссоциация кислотных групп обращается вспять, превращая молекулу белка в катион. В противоположной ситуации – это анион, если он находится в щелочной среде, где основные группы осаждают электрический заряд. Благодаря этой двойственности белки могут диссоциировать двумя путями — кислотным и щелочным. Их степень диссоциации и количество зарядов напрямую зависят от рН и типа аминокислот, присутствующих в структуре. Существует также изоэлектрическая точка, то есть такая реакция среды, в которой существует равное количество положительных и отрицательных зарядов, и молекула белка становится цвиттер-ионом. Такая точка характерна для отдельных белков, благодаря чему их можно разделить. В изоэлектрической точке:

• электрический заряда и проводимость находятся на минимуме,
• белки проявляют наименьшую подвижность, поэтому большинство из них выпадают в осадок или превращаются в золь/гель,
• такие свойства, как: вязкость, набухающая способность, растворимость, осмотическое давление достигают своего минимума.

Структура белков

Эта группа соединений отличается чрезвычайно большими структурами с четырьмя различными уровнями. Проще говоря, белок представляет собой последовательность взаимосвязанных аминокислот. Это самый базовый уровень их состава — первичная структура. Вторичной структурой называется зависимость, по отношению к которой структура принимает определенный регулярный способ расположения, возникающий из-за изгиба полипептидного ядра в результате его третичной структуры. Следующая, третичная структура включает классификацию, основанную на сворачивании молекулы в ее окончательную форму. Четвертичная структура описывает образование более крупных агрегатов данной белковой молекулой.

Ферменты

Это группа крупных белков, которые действуют как катализаторы многих биологических реакций. Они отличаются от химических катализаторов, используемых в лабораториях, своим специфическим действием. Как правило, один фермент может катализировать только одну реакцию только одного соединения, которое называется субстратом фермента. Например, в пищеварительной системе человека находится фермент амилаза, который катализирует только гидролиз крахмала до глюкозы, но он не действует на целлюлозу или другие полисахариды. Существуют также ферменты, такие как папаин, которые действуют на целый ряд субстратов, в данном случае катализируя гидролиз многих типов пептидных связей. Подобно химическим катализаторам, ферменты не нарушают постоянного равновесия реакции, а лишь снижают энергию ее активации, что приводит к ускорению ее протекания.

Денатурация белков

Белки глобулярного типа имеют третичную структуру, баланс которой поддерживается слабыми внутримолекулярными взаимодействиями. Его очень легко нарушить, например, в результате даже незначительного изменения температуры или рН, что, в свою очередь, приводит к денатурации белков. Однако эти условия настолько малоинвазивны, что ковалентные связи не разрываются. Благодаря этому меняются не первичные структуры полипептидов, а друг друга, что приводит, в том числе, к раскручиванию из сферической формы и превращению в беспорядочный клубок. Однако существуют и другие факторы, вызывающие денатурацию белков, такие как ультрафиолетовое излучение, сильное встряхивание, высокое давление и ряд химических факторов, в том числе сильные кислоты и соли тяжелых металлов. При денатурации белков существенно изменяются их физические и химические свойства. Их растворимость резко снижается, что можно наблюдать, например, при варке яиц, когда альбумин разворачивается и коагулирует в нерастворимую белую массу в виде белка. В результате денатурации большинство ферментов теряют свою биологическую активность, поскольку в них разрушается ключевая третичная структура. После денатурации увеличивается активность экспонируемых химических групп, увеличивается угол поворота плоскости поляризации, повышается восприимчивость к протеолитическим ферментам. Обычно денатурация является необратимым процессом, однако спонтанные ренатурации происходят на начальной стадии развития белковых молекул. Ферменты также восстанавливают свою ранее утраченную биологическую активность. Благодаря этому можно сделать вывод, что их третичная структура затем полностью возвращается к своей стабильной форме.