Peptidbindningar

Struktur av peptidbindning

Peptidbindningar (-CO-NH-) är några av de viktigaste bindningarna som finns i naturen. De är sammansatta av atomerna kol, syre, kväve och väte. Dessa bindningar bildas genom kondensationsreaktionen mellan karboxylgruppen (-COOH) och aminogruppen ( _-NH2 ). Reaktionen sker oftast mellan två olika eller identiska aminosyror. Dess biprodukt är vattenmolekylen. En peptidbindning bryts ner som ett resultat av hydrolys . Den spjälkas sedan och de olika aminosyrorna rekonstrueras. Hydrolys sker vid förhöjd temperatur, i vattenmiljö samt i närvaro av koncentrerade oorganiska syror eller koncentrerade baser. Peptidbindningar är platta och kan inte rotera mellan karbonylkolet och kväveatomen. Sådana bindningar har emellertid mesomerisk karaktär , vilket betyder att det finns två mesomeriska former som är resultatet av "rörelsen" av en dubbelbindning i den peptiska bindningen. Som en följd av detta visar kol-kvävebindningen delvis egenskaperna hos en dubbelbindning, vilket förbättrar dess kemiska stabilitet. Peptidbindningar finns i två isomera former: cis och trans (peptidbindningen i proteiner och peptider är oftast trans ).

Polypeptider

Baserat på hur många aminosyramolekyler som länkar samman genom peptidbindningar kan vi urskilja:

• dipeptider, som är gjorda av två aminosyramolekyler,
• tripeptider, som är en kombination av tre aminosyramolekyler,
• oligopeptider, som innehåller färre än 10 aminosyrarester,
• polypeptider, som innehåller 10 till 100 aminosyror, och
• proteiner, som är högmolekylära strukturer som innehåller mer än 100 aminosyramolekyler.

Kombinationen av mer än två aminosyramolekyler leder till bildandet av polypeptider. Två aminosyramolekyler tillsammans bildar en peptidbindning. När de väl är kombinerade har aminosyror fria funktionella grupper som kan skapa ytterligare bindningar med andra aminosyramolekyler. Det är så polypeptider bildas.

Detektering av peptidbindningar i en biuretreaktion

Biuretreaktionen är en karakteristisk reaktion som signalerar närvaron av peptidbindningar. Det kan emellertid användas inte bara för att detektera peptidbindningar utan också för att bestämma dem efter kvantitet. Detta är särskilt användbart för kemiska föreningar där peptidbindningar är belägna nära varandra. Sådana föreningar inkluderar peptider eller proteiner. I en biuretreaktion är det möjligt att detektera minst två peptidbindningar. Detta gör den metoden olämplig för att detektera aminosyror (som inte har några peptidbindningar) eller dipeptider (som bara har en peptidbindning). För att upptäcka en peptidbindning måste vi först skapa en basisk reaktionsmiljö genom att tillsätta en lösning av en stark bas (det kan vara natriumhydroxid eller kaliumhydroxid ). Detta gör det möjligt att bilda ett färgat komplex av koppar(III)joner. Därefter kompletteras den testade lösningen med koppar(III)sulfat med en intensiv blå färg samt kaliumnatriumtartrat (som bibehåller en adekvat löslighet av hela komplexet). Peptidbindningar med koppar(III)joner bildar ett färgat komplex , som kan analyseras spektrofotometriskt med våglängden 546 nm (absorptionsmaximum). Om färgen ändras från blått till violett indikerar det att det testade materialet innehåller peptidbindningen. Färgintensiteten beror på mängden peptidbindningar.

Aminosyror, peptider och proteiner

Aminosyror, peptider och proteiner har en gemensam nämnare, som är peptidbindningen . Alla strukturer som nämns ovan spelar en mycket viktig roll i naturens värld och för att vår kropp ska fungera korrekt. Aminosyror är föreningar med en relativt komplex molekylstruktur. Ur kemisk synvinkel är de organiska föreningar som har minst en aminogrupp och karboxylgrupp. Deras laterala kedjor kan vara linjära, cirkulära eller grenade. Aminosyramolekyler binder med varandra för att bilda dimerer och polymerer med olika kedjelängder och olika sammansättningar. Peptider är strukturer som innehåller cirka 50 (och maximalt 100) aminosyror, av denna anledning kallas de ofta kortkedjiga proteiner. De deltar i alla fysiologiska processer och fungerar som regulatorer och sändare. De produceras genom kondensation mellan en karboxylgrupp och en aminogrupp, det vill säga med bildandet av en peptidbindning. Biprodukten av den reaktionen är en vattenmolekyl. Proteiner är högmolekylära molekyler med en komplex design. De innehåller en rad aminosyror som är sammanlänkade via peptidbindningar i olika sekvenser. Aminosyror kombineras för att bilda proteiner på ett sådant sätt att karboxylgruppen i en aminosyra binder till aminogruppen i en annan aminosyra eller med aminogruppen i en annan molekyl av samma aminosyra; detta skapar den så kallade dipeptiden, som har en fri aminogrupp och karboxylgrupp. Detta gör det möjligt att lägga till ytterligare aminosyramolekyler och bilda polypeptider.