Proteiner

Den kemiska sammansättningen av proteiner

Den grundläggande kemiska parametern som definierar en given grupp av föreningar är deras kemiska sammansättning. Med hjälp av elementaranalys bestämdes det att strukturen för varje representant för proteingruppen innehåller kol (50-55%), väte (6-7%), syre (20-23%), kväve (12-19%), och mindre mängder fosfor (0-6%) och svavel (0,2-3%).

Klassificering av proteiner på grund av deras tredimensionella form

Proteiner klassificeras också som fibrillära och globulära, vilket direkt hänvisar till deras tredimensionella form. Fibrillära proteiner är gjorda av polypeptidkedjor som bildar långa fibrer. De är resistenta mot och olösliga i vatten och fungerar därför som byggmaterial för strukturella vävnader, t.ex. senor, hovar, naglar, bindväv i blodkärl och muskler. De vanligaste representanterna för denna grupp är kollagen och kreatin, och även fibrinogen, elastin och myosin. Globulära eller glomerulära proteiner är molekyler i form av vikta presskroppar, som liknar en sfär. Dessa proteiner är vanligtvis vällösliga i vatten och migrerar fritt inuti cellen. Denna typ av struktur är typisk för de flesta kända enzymer, hemoglobin, immunglobuliner, insulin och ribonukleas. Användningen av globulära proteiner inkluderar syretransportprocesser, immunreaktioner och hormonella och enzymatiska regleringar, inklusive glukosmetabolism och RNA-syntes.

Amfotära egenskaper hos proteiner

En relativt stor mängd joniserande aminosyrarester som finns i globulära proteiner ger dem egenskapen att verka i lösningar både som syror och alkalier. Deras egenskaper är miljöberoende. I sura lösningar, på grund av stora mängder vätejoner, reverseras dissociationen av sura grupper, vilket gör proteinmolekylen till en katjon. I den motsatta situationen är dock molekylen en anjon – i en alkalisk miljö förlorar alkaliska grupper sin elektriska laddning. På grund av denna dubbla natur kan proteiner dissociera på två sätt – på ett surt och alkaliskt sätt. Dissociationsgraden och antalet laddningar beror direkt på pH och typen av aminosyror som finns i strukturen. Det finns också den isoelektriska punkten, dvs ett sådant miljö-pH där det finns lika många positiva och negativa laddningar, och proteinmolekylen blir en zwitterjon. Detta värde är karakteristiskt för enskilda proteiner och gör det möjligt att separera dem. Vid den isoelektriska punkten:

• det minsta värdet av elektrisk laddning och den lägsta ledningsförmågan observeras,
• proteiner visar den lägsta rörligheten, och de flesta av dem fälls ut eller förvandlas till en sol/gel,
• sådana egenskaper som: viskositet, svällningskapacitet, löslighet, osmotiskt tryck är de lägsta.

Strukturen av proteiner

Denna sammansatta grupp kännetecknas av extremt stora strukturer på fyra olika nivåer. Enkelt uttryckt är ett protein en sekvens av bundna aminosyror. Detta är den mest grundläggande nivån av deras arrangemang – den primära strukturen. Den sekundära strukturen är ett visst regelbundet arrangemang, som härrör från böjningen av polypeptidkärnan, och därmed från dess tredimensionella struktur. Vidare involverar den tertiära strukturen klassificeringen baserad på vikningen av molekylen till dess slutliga form. Den kvartära strukturen beskriver bildandet av större aggregat av en given proteinmolekyl.

Enzymer

Enzymer är en grupp stora proteiner som fungerar som katalysatorer i många biologiska reaktioner. De skiljer sig från laboratorieanvända kemiska katalysatorer på grund av deras specifika verkan. Typiskt kan ett enzym endast katalysera en reaktion av endast en förening, som kallas substratet. Till exempel innehåller det mänskliga GI-systemet amylas, som katalyserar hydrolysen av stärkelse till enbart glukos, och inte katalyserar hydrolysen av cellulosa eller andra polysackarider. Det finns också andra enzymer, såsom papain, som verkar på en hel grupp av substrat, i detta fall katalyserar hydrolysen av många typer av peptidbindningar. På samma sätt som kemiska katalysatorer stör inte enzymer den konstanta jämvikten i en reaktion, utan sänker bara aktiveringsenergin, vilket resulterar i att processen accelererar.

Proteindenaturering

Globulära proteiner har en tertiär struktur som hålls i balans av svaga intramolekylära interaktioner. Det är mycket lätt att störa den, t.ex. genom en mindre förändring i temperatur eller pH. Detta resulterar i sin tur i proteindenaturering. Dessa tillstånd är dock så minimalt invasiva att kovalenta bindningar inte bryts. Tack vare detta förändras inte den primära polypeptidstrukturen. Det gör dock varandras strukturer, vilket leder till att den utvecklas från en sfärisk form och omvandlar den till en kaotisk bunt. Ändå finns det andra faktorer som orsakar proteindenaturering, såsom UV-strålar, kraftig skakning, högt tryck och ett antal kemiska faktorer, inklusive starka syror och tungmetallsalter. Denatureringen av proteiner orsakar betydande förändringar i deras fysikaliska och kemiska egenskaper . Deras löslighet minskar drastiskt, vilket kan observeras t.ex. vid kokning av ägg: albuminer vecklas ut och koagulerar till en olöslig vit massa i form av ostmassaprotein. På grund av denaturering förlorar de flesta enzymer sin biologiska aktivitet, eftersom nyckelstrukturen i tertiären förstörs. Efter denaturering ökar aktiviteten hos de exponerade kemiska grupperna, rotationsvinkeln för planet av polariserat ljus ökar och känsligheten för proteolytiska enzymer ökar. Vanligtvis är denatureringsprocessen irreversibel, men spontana renatureringar inträffar i det inledande skedet av molekylens utveckling. Enzymer återfår då också sin tidigare förlorade biologiska aktivitet. Baserat på denna observation kan man dra slutsatsen att deras tertiära struktur helt återgår till sin stabila form.