proteinler

Proteinlerin kimyasal bileşimi

Belirli bir bileşik grubunu tanımlayan temel kimyasal parametre, bunların kimyasal bileşimidir. Element analizi kullanılarak, protein grubunun her bir temsilcisinin yapısında karbon (%50-55), hidrojen (%6-7), oksijen (%20-23), nitrojen (%12-19), ve daha az miktarlarda fosfor (%0-6) ve kükürt (%0.2-3).

Proteinlerin üç boyutlu formlarına göre sınıflandırılması

Proteinler ayrıca doğrudan üç boyutlu formlarına atıfta bulunarak fibriller ve küresel olarak sınıflandırılır. Lifli proteinler, uzun lifler oluşturan polipeptit zincirlerinden yapılır. Suya dirençlidirler ve suda çözünmezler ve bu nedenle yapısal dokular, örneğin tendonlar, toynaklar, tırnaklar, kan damarlarının ve kasların bağ dokuları için bir yapı malzemesi görevi görürler. Bu grubun en yaygın temsilcileri kollajen ve kreatin, ayrıca fibrinojen, elastin ve miyozindir. Globüler veya glomerüler proteinler, bir küreye benzeyen katlanmış kompaktlar şeklindeki moleküllerdir. Bu proteinler genellikle suda iyi çözünür ve hücre içinde serbestçe hareket eder. Bu tip yapı, bilinen enzimlerin çoğu, hemoglobin, immünoglobulinler, insülin ve ribonükleaz için tipiktir. Küresel proteinlerin kullanımı, glikoz metabolizması ve RNA sentezi dahil olmak üzere oksijen taşıma işlemlerini, bağışıklık reaksiyonlarını ve hormonal ve enzimatik düzenlemeleri içerir.

Proteinlerin amfoterik özellikleri

Küresel proteinlerde bulunan nispeten büyük miktarda iyonlaştırıcı amino asit kalıntıları, onlara hem asitler hem de alkaliler gibi çözeltilerde hareket etme özelliği verir. Özellikleri ortama bağlıdır. Asidik çözeltilerde, büyük miktarlarda hidrojen iyonları nedeniyle, asidik grupların ayrışması tersine dönerek protein molekülünü bir katyon haline getirir. Ancak tersi durumda, molekül bir anyondur – alkali bir ortamda alkalik gruplar elektrik yüklerini kaybederler. Bu ikili yapı nedeniyle, proteinler asidik ve alkalin olmak üzere iki şekilde ayrışabilir. Ayrışma derecesi ve yük sayısı doğrudan yapı içinde bulunan amino asitlerin pH’ına ve türüne bağlıdır. Bir de izoelektrik nokta vardır, yani eşit miktarda pozitif ve negatif yükün olduğu ve protein molekülünün bir zwitterion haline geldiği çevresel pH. Bu değer, bireysel proteinler için karakteristiktir veonları ayırmayı mümkün kılar. izoelektrik noktasında:

• elektrik yükünün en küçük değeri ve en düşük iletkenlik gözlenir,
• proteinler en düşük hareketliliği gösterir ve bu nedenle çoğu çökelir veya bir sol/jele dönüşür,
• viskozite, şişme kapasitesi, çözünürlük, ozmotik basınç gibi özellikler en düşüktür.

proteinlerin yapısı

Bu bileşik grup, dört farklı seviyede son derece büyük yapılarla karakterize edilir. Basitçe söylemek gerekirse, bir protein, bağlı amino asitlerin bir dizisidir. Bu, düzenlemelerinin en temel seviyesidir – birincil yapı. İkincil yapı , polipeptit çekirdeğin bükülmesinden ve dolayısıyla üç boyutlu yapısından kaynaklanan belirli bir düzenli düzenlemedir. Ayrıca, üçüncül yapı, molekülün son şekline katlanmasına dayalı sınıflandırmayı içerir. Kuaterner yapı, belirli bir protein molekülü tarafından daha büyük agregaların oluşumunu tanımlar.

enzimler

Enzimler , birçok biyolojik reaksiyonda katalizör görevi gören bir grup büyük proteindir. Spesifik etkilerinden dolayı laboratuvarda kullanılan kimyasal katalizörlerden farklıdırlar. Tipik olarak, bir enzim, substrat adı verilen yalnızca bir bileşiğin yalnızca bir reaksiyonunu katalize edebilir. Örneğin, insan GI sistemi, nişastanın yalnızca glikoza hidrolizini katalize eden ve selülozun veya diğer polisakkaritlerin hidrolizini katalize etmeyen amilaz içerir. Bütün bir substrat grubu üzerinde etkili olan ve bu durumda birçok peptit bağı tipinin hidrolizini katalize eden papain gibi başka enzimler de vardır. Kimyasal katalizörlere benzer şekilde, enzimler bir reaksiyonun sabit dengesini bozmazlar, sadece aktivasyon enerjisini düşürürler, bu da sürecin hızlanmasına neden olur.

Protein denatürasyonu

Küresel proteinler, zayıf molekül içi etkileşimlerle dengede tutulan üçüncül bir yapıya sahiptir. Bunu bozmak çok kolaydır, örneğin sıcaklıkta veya pH’ta küçük bir değişiklikle bile. Bu da protein denatürasyonu ile sonuçlanır. Bununla birlikte, bu koşullar o kadar minimal invazivdir ki, kovalent bağlar kırılmaz. Bu sayede birincil polipeptit yapısı değişmez. Bununla birlikte, birbirinin yapısı, küresel bir şekilden açılmasına ve kaotik bir demet haline dönüşmesine yol açar. Bununla birlikte, UV ışınları, güçlü çalkalama, yüksek basınç gibi protein denatürasyonuna neden olan başka faktörler ve güçlü asitler ve ağır metal tuzları dahil olmak üzere bir dizi kimyasal faktör vardır. Proteinlerin denatürasyonu, fiziksel ve kimyasal özelliklerinde önemli değişikliklere neden olur. Çözünürlükleri, örneğin yumurta pişirirken gözlenebilecek şekilde büyük ölçüde azalır: albüminler açılır ve lor proteini şeklinde çözünmez beyaz bir kütle halinde pıhtılaşır. Denatürasyon nedeniyle, çoğu enzim biyolojik aktivitelerini kaybeder, çünkü anahtar üçüncül yapı yok edilir. Denatürasyon sonrası, maruz kalan kimyasal grupların aktivitesi artar, polarize ışık düzleminin dönüş açısı artar ve proteolitik enzimlere duyarlılık artar. Genellikle, denatürasyon süreci geri döndürülemez, ancak spontan renatürasyonlar molekül açılımının ilk aşamasında meydana gelir. Enzimler daha sonra daha önce kaybettikleri biyolojik aktivitelerini de geri kazanırlar. Bu gözleme dayanarak, üçüncül yapılarının tamamen kararlı formuna döndüğü sonucuna varılabilir.