білки

Хімічний склад білків

Основним хімічним параметром, що визначає дану групу сполук, є їх хімічний склад. За допомогою елементного аналізу встановлено, що до складу кожного представника групи білків входять вуглець (50-55 %), водень (6-7 %), кисень (20-23 %), азот (12-19 %), і менші кількості фосфору (0-6%) і сірки (0,2-3%).

Класифікація білків за їх тривимірною формою

Білки також класифікуються як фібрилярні та глобулярні, що стосується їхньої тривимірної форми. Фібрилярні білки складаються з поліпептидних ланцюгів, що утворюють довгі волокна. Вони стійкі до води і нерозчинні у воді, тому служать будівельним матеріалом для структурних тканин, наприклад, сухожиль, копит, нігтів, сполучної тканини кровоносних судин і м’язів. Найбільш поширеними представниками цієї групи є колаген і креатин, а також фібриноген, еластин і міозин. Глобулярні або клубочкові білки являють собою молекули у вигляді складених компактів, що нагадують сферу. Ці білки зазвичай добре розчиняються у воді і вільно мігрують усередині клітини. Такий тип будови характерний для більшості відомих ферментів, гемоглобіну, імуноглобулінів, інсуліну та рибонуклеази. Використання глобулярних білків включає процеси транспортування кисню, імунні реакції та гормональні та ферментативні регуляції, включаючи метаболізм глюкози та синтез РНК.

Амфотерні властивості білків

Відносно велика кількість іонізуючих амінокислотних залишків, присутніх у глобулярних білках, надає їм властивість діяти в розчинах як кислотами, так і лугами. Їх властивості залежать від середовища. У кислих розчинах завдяки великій кількості іонів водню дисоціація кислотних груп змінюється, перетворюючи білкову молекулу на катіон. У протилежній ситуації, однак, молекула є аніоном – у лужному середовищі лужні групи втрачають свій електричний заряд. Завдяки цій подвійній природі білки можуть дисоціювати двома способами – кислим і лужним. Ступінь дисоціації та кількість зарядів безпосередньо залежать від pH і типу амінокислот, присутніх у структурі. Існує також ізоелектрична точка, тобто такий pH навколишнього середовища, при якому існує рівна кількість позитивних і негативних зарядів, і молекула білка стає цвіттеріоном. Ця величина характерна для окремих білків і дає можливість їх розділяти. В ізоелектричній точці:

• спостерігається найменше значення електричного заряду і найменша провідність,
• білки демонструють найнижчу рухливість, і тому більшість із них випадає в осад або перетворюється на золь/гель,
• такі властивості як: в’язкість, здатність до набухання, розчинність, осмотичний тиск є найменшими.

Будова білків

Ця група сполук характеризується надзвичайно великими структурами на чотирьох різних рівнях. Простіше кажучи, білок – це послідовність зв’язаних амінокислот. Це самий базовий рівень їх розташування – первинна структура. Вторинна структура – це певне регулярне розташування, що виникає в результаті вигину ядра поліпептиду, а отже, його тривимірної структури. Крім того, третинна структура включає класифікацію, засновану на згортанні молекули в її остаточну форму. Четвертинна структура описує утворення більших агрегатів даною білковою молекулою.

ферменти

Ферменти — це група великих білків, які діють як каталізатори багатьох біологічних реакцій. Вони відрізняються від лабораторних хімічних каталізаторів своєю специфічною дією. Як правило, один фермент здатний каталізувати лише одну реакцію лише однієї сполуки, яка називається субстратом. Наприклад, шлунково-кишкова система людини містить амілазу, яка каталізує гідроліз лише крохмалю до глюкози, але не каталізує гідроліз целюлози чи інших полісахаридів. Існують також інші ферменти, такі як папаїн, що діють на цілу групу субстратів, у цьому випадку каталізуючи гідроліз багатьох типів пептидних зв’язків. Як і хімічні каталізатори, ферменти не порушують постійну рівновагу реакції, а лише знижують енергію активації, що призводить до прискорення процесу.

Денатурація білків

Глобулярні білки мають третинну структуру, яка утримується в рівновазі слабкими внутрішньомолекулярними взаємодіями. Його дуже легко порушити, наприклад, навіть незначною зміною температури або pH. Це, в свою чергу, призводить до денатурації білка. Однак ці умови є настільки малоінвазивними, що ковалентні зв’язки не розриваються. Завдяки цьому структура первинного поліпептиду не змінюється. Однак кожна інша структура робить, що призводить до її розгортання зі сферичної форми та перетворення в хаотичний пучок. Тим не менш, існують інші фактори, які викликають денатурацію білка, такі як УФ-промені, сильне струшування, високий тиск і низка хімічних факторів, включаючи сильні кислоти та солі важких металів. Денатурація білків викликає значні зміни їх фізичних і хімічних властивостей . Їх розчинність різко знижується, що можна спостерігати, наприклад, при варінні яєць: альбуміни розгортаються і згортаються в нерозчинну білу масу у вигляді сирного білка. Внаслідок денатурації більшість ферментів втрачає свою біологічну активність, оскільки руйнується ключова третинна структура. Після денатурації підвищується активність експонованих хімічних груп, збільшується кут повороту площини поляризованого світла, підвищується сприйнятливість до протеолітичних ферментів. Зазвичай процес денатурації необоротний, але спонтанні ренатурації відбуваються на початковій стадії розгортання молекули. Потім ферменти також відновлюють свою раніше втрачену біологічну активність. На підставі цього спостереження можна зробити висновок, що їх третинна структура повністю повертається до своєї стабільної форми.