Пептидний зв'язок є одним із залишків зв'язків, існуючих у природі. Він зв'язує між собою окремі молекули амінокислот, утворюючи пептидні та білкові структури. Крім того, він демонструє унікальні властивості завдяки можливості існуванню, наприклад, мезомерних форм або обертанню функціональної групи навколозв’язку вуглець-азот.
Будова пептидного зв’язку
Пептидні зв’язки (-CO-NH-) є одними з деяких зв’язків, що мають місце у природі. Вони складаються з атомів вуглецю, кисню, азоту та води. Ці зв’язки змінюються в результаті реакції конденсації між карбоксильною групою (-COOH) і аміногрупою (-NH 2 ). Реакція відбувається між двома іншими або ідентичними амінокислотами. Його побічним продуктом є молекула води. Пептидний зв’язок руйнується в результаті гідролізу . Потім він розщеплюється, і інші амінокислоти реконструюються. Гідроліз відбувається при підвищеній температурі, у водному середовищі, а також у присутності концентрованих неорганічних кислот або концентрованих основ. Пептидні зв’язки плоскі і не можуть обертатися між карбонільним вуглецем і атомом азоту. Однак такі зв’язки мають мезомерний характер , що означає наявність двох мезомерних форм, які є результатом «руху» подвійного зв’язку в пептичному зв’язку. Як внаслідок, зв’язок вуглець-азот частково має ознаки подвійного зв’язку, що покращує його хімічну стабільність. Пептидні зв’язки білків у двох ізомерних формах: цис і транс (пептидний зв’язок у білках і пептидах також є транс ).
Поліпептиди
Залежно від однієї молекули амінокислот, з’єднаних пептидними зв’язками, можна виділити:
- дипептиди, які складаються з двох молекул амінокислот,
- трипептиди, які є комбінацією трьох молекул амінокислот,
- олігопептиди, які містять менше 10 амінокислотних залишків,
- поліпептиди, які містять від 10 до 100 амінокислот, і
- білки — високомолекулярні структури, що містять понад 100 молекул амінокислот.
З’єднання більш ніж двох молекул амінокислотного розчину для утворення поліпептидів. Дві молекули амінокислот пептидний зв’язок. Після об’єднання амінокислоти мають вільні функціональні групи, які можуть створювати додаткові зв’язки з іншими молекулами амінокислот. Так усіся поліпептиди.
Виявлення пептидних зв’язків у біуретовій реакції
Біуретова реакція є характерною реакцією, яка сигналізує про наявність пептидних зв’язків. Ідентифікатор можна використати не тільки для його визначення пептидних зв’язків, а й для їх кількости. Це особливо корисно для хімічних сполук, у яких пептидні зв’язки розташовані приблизно один до одного. такі сполуки включають пептиди або білки. В окремих біуретових реакціях можна принаймні дві пептидні зв’язки. Це робить цей метод непридатним для амінокислот (які не містять пептидних зв’язків) або дипептидів (які мають лише один пептидний зв’язок). Щоб визначити пептидний зв’язок, ми повинні спочатку створити основне реакційне середовище , додавши розчин сильної основи (це може бути гідроксид натрію або гідроксид калію ). Це дає можливість утворити забарвлений комплекс іонів купруму(ІІІ). Потім досліджувані розчини доповнюють сульфатом міді (III) з інтенсивним синім забарвленням, а також тартратом калію натрію (що підтримує адекватну розчинність усього комплексу). Пептидні зв’язки з іонами купруму(III) загальнозабарвлений комплекс , який можна аналізувати спектрофотометрично з довжиною хвилі 546 нм (максимальне поглинання). Якщо колір змінюється з синього на фіолетовий, це означає, що досліджуваний матеріал містить пептидний зв’язок. Інтенсивність забарвлення залежить від кількості пептидних зв’язків. 
Амінокислоти, пептиди та білки
Амінокислоти, пептиди та білки мають один спільний знаменник, яким є пептидний зв’язок . Усі згадані вище структури створюють дуже важливу роль у природі світу та правильному функціонуванні наших потреб. Амінокислоти – це сполуки з малоскладною молекулярною структурою. З хімічної точки зору це органічні сполуки, які мають принаймні одну аміногрупу та карбоксильну групу. Їх бічні ланцюги можуть бути лінійними, кільцевими або розгалуженими. Молекули амінокислот зв’язуються одна з одною, утворюючи димери та полімери з різною довгою ланцюга та різним складом. Пептиди — це структури, які містять близько 50 (і максимум 100) амінокислот, тому їх часто знижують білками з коротким ланцюгом. Вони беруть участь у всіх фізіологічних процесах, виконуючи роль регуляторів і передавачів. Вони визначаються шляхом конденсації між карбоксильною групою та аміногрупою, тобто з утворенням пептидного зв’язку. Побічним продуктом цієї реакції є молекула води. Білки – це високомолекулярні молекули зі складною конструкцією. Вони містять ряд амінокислот, які з’єднані між собою пептидними зв’язками в різних наборах. Амінокислоти з’єднуються з утворенням білків таким чином, що карбоксильна група одного амінокислоту з’єднується з аміногрупою іншої амінокислоти або з аміногрупою іншої молекули ж амінокислоти; при цьому утворюється так званий дипептид, який має вільну аміногрупу та карбоксильну групу. Це робить можливим додавання додаткових молекул амінокислот і утворення поліпептидів.
